Bioquímica: Aula 10 - Enzimas - Cinética de inibição
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- Опубликовано: 13 окт 2024
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Parabéns e obrigado! E muito bom quando alguém tem conhecimento de qualidade e ainda tem o dom de transmiti-lo com tanta clareza. MEDICINA MUNDIAL AGRADECE
Apesar do conteúdo resumido, todas as informações foram retiradas do livro de referência para o estudo de bioquímica nas melhores universidades do país: lehninger - princípios de bioquímica.
Já que o amigo falou que a aula é de nível médio, por gentileza, me informe o que não está batendo com o que se ensina para nível superior.
Estudo na USP, e garanto, é o mesmo conteúdo das minhas aulas de bioquímica!
Parabéns pela aula!
Mesmo conteúdo da aula de bioquímica: estudante de Biomedicina
Excelente a aula. Ajuda muito para quem está no método PBL!
Essa aula foi ótima! Muito esclarecedora. Obrigada!
Bom video porem tenho uma questao, porque razao social as unidades nao podem estar uniformizadas ou seja, tudo vir expresso em micro mol ou mil mol tanto no eixo das concentracoes como tambem para o eixo das velocidades?
Suas aulas são excelentes, up!
Otima aula, realmente estar me ajudando a compreende melhor o livro
Pois é! Ainda não consegui entender o razão da afirmação do nosso amigo Yuri.
Abraço!
Professor, eu aprendi que na inibição irreversível o inibidor é metabolizado pelo fígado e dessa forma a enzima fica livre para retomar as suas atividades. Pode me esclarecer essa dúvida? Grata.
Quando citado o inibidor não competitivo, foi dito que ele inibiria uma enzima alostérica. No entanto, a equação utilizada para exemplificar os gráficos não serviriam apenas para enzimas não alostéricas? tendo em vista que, a equação do duplo reciproco é baseado na inversão da equação de Michaelis - Menten que só admitem enzimas não alostéricas.
Professor, fiquei um pouco confuso no gráfico da Inibição incompetitiva em relação à Vel.máx e o Km. Então nem sempre o Km e a Vel.máx serão inversamente proporcionais, certo? Quando você diz que a Velocidade Máxima diminui, ela diminui de baixo pra cima mesmo?! Você disse também que isso se dá porque quando há alteração da Vel.máx, para atingir o Km precisa-se de menos substrato, mas a enzima não está sendo inibida? Penso que por consequência deva-se aumentar o substrato..
muito bom...
grande aula sempre mesmo abraços .
Aula muito didatica !
Professor bom diaa
esses inibidores como chegam no sítio ativo ? o que faz eles chegarem pra tentar inibir a enzima ?
show recomendo!!!
show de bola
No lehninger so tem a competitiva, incompetitiva e mista. Meu professor também não citou diferenças entre não competitiva e incompetitiva. Buguei
A descrição de não competitiva no lehninger não está demonstrada em gráfico, somente em texto.
Eu coloquei um gráfico para exemplificar o escopo.
+EscolaCVI eu já li o referido, é falado tão brevemente que não atentei. Muito obrigado professor
A página 206 do Lehninger mostra o gráfico da inibição competitiva e a interceptação das três retas passam pela ordenada. O gráfico que você colocou com a interceptação deslocada para esquerda é o gráfico da inibição mista, não da competitiva.
Abraços.
Essa aula é sim para nível superior, certamente o rapaz não entendeu o que realmente é fundamental, impedindo interpretações. Estudo pelo livro que foi dado como referência!