W inhibicji kompetycyjnej SUBSTRAT wiąże się z centrum aktywnym uniemożliwiając przyłączenie substratu"- tam miał być inhibitor, tak? Przyjemne te filmy, przydatne! :D Właśnie powtarzam do sprawdzianu, pozdrówki!
Fajnie by było, gdybyś dodawał do tego również przykłady. Np. Inhibicja kompetycyjna - > Malonian blokujący dehydrogenazę bursztynianową w cyklu Krebsa, co uniemożliwia przekształcenie burszrynianu w fumaran I niekompetycyjna np. Cyjanek blokujący oksydazę cytochromową. :D Fajnie by było, gdybyś zrobił też filmiki dla biednych studentów nieogarniających biochemii :,(
no nie wiem czy tak łatwo jest przezwyciężyć inhibicje kompetycyjną zwiększając stężenie substratu. Co jeżeli inhibitor ma dużo większe powinowactwo do centrum aktywnego niż substrat a dalej jest to inhibicja kompetycyjna? Powiedzmy , że łączy się on z centrum aktywnym enzymu 5000 razy silniej niż jego naturalny substrat. W tym wypadku chyba zwiększenie stężenia substratu nie spowoduje zahamowania tego typu inhibicji prawda?
@@ZlewkaTotalna Dzięki za odpowiedź , posłużyłem się tym przykładem ponieważ będę pisał maturę w 2020 a jest takie zadanie z 2018 z MTX biologhelp.pl/matura/matura-maj-2018-poziom-rozszerzony-stary/zadanie-22 W którym jest 10 000 razy większe powinowactwo i teoretycznie rzecz biorąc powinno dać się też odwrócić taką inhibicję przy ogromnym stężeniu substratu ale w kluczu tego nie uznają niestety więc teraz się zastanawiam czy to CKE porąbało czy co poszło nie tak
Jest to inhibicja kompetycyjna w tym zadaniu a no cóż.. nie da się jej odwrócić według CKE. Więc nie można chyba zero jedynkowo mówić , że stężenie substratu w kompetycyjnej zawsze prowadzi do wyeliminowania inhibitora
czyli , że jest kompetycyjna bo współzawodniczy o centrum aktywne ale w tej konkretnej reakcji nie da się znieść stężenia MTX naturalnym substratem... tylko tak teraz sobie myślę, że trochę ich poniosło z tym zadaniem XD
@@pawemoskal4584 faktycznie jest to inhibicja kompetycyjna. I faktycznie inhibitor może mieć tak bardzo różne od substratu powinoctwo. Już wiem w czym tkwi Twój problem. Rozpatrywaliśmy go na innych poziomach: 1) Jest to inhibicja kompetycyjna więc można ją odwrócić tak jak pisałem. Możliwe to jest np. w próbowce, gdzie możesz dodać bardzo wysokie stężenie substratu, ale ... 2) W komórkach nie osiągniesz takiego stężenia substratu, więc nie przywrócisz reakcji :)
![#4 Glikoliza. Schemat i wyjaśnienie [Matura z biologii 2023 + studia] 👩⚕🧑⚕](http://i.ytimg.com/vi/CwlCGl1ueOc/mqdefault.jpg)
![#4 Glikoliza. Schemat i wyjaśnienie [Matura z biologii 2023 + studia] 👩⚕🧑⚕](/img/tr.png)
![#1 Mechanizm działania enzymów cz.1 (Enzymy) [Matura z biologii 2023 + studia] 👩⚕🧑⚕](http://i.ytimg.com/vi/MZ7O3y6_o1w/mqdefault.jpg)
![I.N "HALLUCINATION" | [Stray Kids : SKZ-PLAYER]](http://i.ytimg.com/vi/n5B5q1Hwt_U/mqdefault.jpg)
![#1 Mechanizm działania enzymów cz.2 (Enzymy) [Matura z biologii 2023 + studia] 👩⚕🧑⚕](/img/1.gif)
🟡Jeśli Ci pomogłem, możesz postawić mi kawę, przy której będę pracował nad kolejnymi filmami 😊
➡ buycoffee.to/zlewkatotalna
Z góry dzięki :)
W inhibicji kompetycyjnej SUBSTRAT wiąże się z centrum aktywnym uniemożliwiając przyłączenie substratu"- tam miał być inhibitor, tak?
Przyjemne te filmy, przydatne! :D Właśnie powtarzam do sprawdzianu, pozdrówki!
Tak, dzięki za wyłapanie błędu :)
Wszystko świetnie wyjaśnione!
Przyjemne do oglądania, łatwiejsze do przyswojenia :)
Fajnie by było, gdybyś dodawał do tego również przykłady. Np. Inhibicja kompetycyjna - > Malonian blokujący dehydrogenazę bursztynianową w cyklu Krebsa, co uniemożliwia przekształcenie burszrynianu w fumaran
I niekompetycyjna np. Cyjanek blokujący oksydazę cytochromową. :D Fajnie by było, gdybyś zrobił też filmiki dla biednych studentów nieogarniających biochemii :,(
o pani, czego to sie pani uczyc musi xd powodzenia na kolokwiach
Uwielbiam ten cudowny odgłos ścierania gąbką 😍
Mogę nagrać jako powiadomienie na przychodzący sms ;)
świetne wyjaśnienie ☺ łatwe do przyswojenia
Polecam w takim razie kolejny odcinek o glikolizie :)
Bardzo przydatny filmik!! :)
film ekstremalnie przyjemny w odbiorze
Dzięki wielkie :) Zapraszam też na mój profil na facebooku :)
A inhibicja allosteryczna? To jakaś odmiana niekompetycyjnej?
Archibeld Tak
no nie wiem czy tak łatwo jest przezwyciężyć inhibicje kompetycyjną zwiększając stężenie substratu. Co jeżeli inhibitor ma dużo większe powinowactwo do centrum aktywnego niż substrat a dalej jest to inhibicja kompetycyjna? Powiedzmy , że łączy się on z centrum aktywnym enzymu 5000 razy silniej niż jego naturalny substrat. W tym wypadku chyba zwiększenie stężenia substratu nie spowoduje zahamowania tego typu inhibicji prawda?
@@ZlewkaTotalna Dzięki za odpowiedź , posłużyłem się tym przykładem ponieważ będę pisał maturę w 2020 a jest takie zadanie z 2018 z MTX biologhelp.pl/matura/matura-maj-2018-poziom-rozszerzony-stary/zadanie-22
W którym jest 10 000 razy większe powinowactwo i teoretycznie rzecz biorąc powinno dać się też odwrócić taką inhibicję przy ogromnym stężeniu substratu ale w kluczu tego nie uznają niestety więc teraz się zastanawiam czy to CKE porąbało czy co poszło nie tak
Jest to inhibicja kompetycyjna w tym zadaniu a no cóż.. nie da się jej odwrócić według CKE. Więc nie można chyba zero jedynkowo mówić , że stężenie substratu w kompetycyjnej zawsze prowadzi do wyeliminowania inhibitora
@@ZlewkaTotalna ale powiedzmy , że jeśli chodzi o maturę to po prostu najlepiej pisać tak jak jest w informacji wprowadzającej
czyli , że jest kompetycyjna bo współzawodniczy o centrum aktywne ale w tej konkretnej reakcji nie da się znieść stężenia MTX naturalnym substratem... tylko tak teraz sobie myślę, że trochę ich poniosło z tym zadaniem XD
@@pawemoskal4584 faktycznie jest to inhibicja kompetycyjna. I faktycznie inhibitor może mieć tak bardzo różne od substratu powinoctwo.
Już wiem w czym tkwi Twój problem. Rozpatrywaliśmy go na innych poziomach: 1) Jest to inhibicja kompetycyjna więc można ją odwrócić tak jak pisałem. Możliwe to jest np. w próbowce, gdzie możesz dodać bardzo wysokie stężenie substratu, ale ... 2) W komórkach nie osiągniesz takiego stężenia substratu, więc nie przywrócisz reakcji :)
* powinowactwo, a nie "powinowadztwo"
Dzięki, faktycznie jest literówka :)